Informacija

NAG, FUC molekule u PDB datotekama

NAG, FUC molekule u PDB datotekama



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

U nekim proteinima (kao što su 4ZXB, 6CE9 koji su apo i halo oblici inzulinskih receptora) vidim ligande poput FUC (ALPHA-L-FUCOSE) i NAG (N-acetilglukozamin). Bez obzira na to koji sam papir provjerio, ne vidim objašnjenje za ove ligande i stoga pretpostavljam da imaju veze s eksperimentalnim postupkom, ali ne razumijem sasvim koja je njihova uloga. Stabiliziraju li određeno stanje proteina? Imajte na umu da se proteini gore određuju različitim metodama, prva kristalografija X-zraka, a druga elektronskom mikroskopijom. Nemam nikakvo tehničko znanje o niti jednoj metodi, pa bi svaki doprinos ili veza na rad koji ih zapravo objašnjava bili cijenjeni.

Hvala


Inzulinski receptor je glikoprotein. O tome se, iako ukratko, govori u oba rada za strukture koje ste spomenuli, a glikozilacija je vidljiva u samim strukturama. Više informacija možete dobiti u sljedećim novinama, između ostalog:

Sparrow LG, Lawrence MC, Gorman JJ, Strike PM, Robinson CP, McKern NM, Ward CW. 2008. N-vezani glikani receptora humanog inzulina i njihova raspodjela po kristalnoj strukturi. Proteini 71 (1): 426-439.


Apologija

Ovo se bavi općim slučajem, a ne posebnim slučajem inzulinskog receptora, na koji odgovara @canadianer.

Opći problem neočekivanih liganda u PDB strukturama

U pripremi baze podataka o relacijama od oko 400 proteinskih struktura naišao sam na problem razlikovanja liganda koji su bili supstrati ili kofaktori enzima od onih koji to nisu. Vjerujte mi, potonji su bili rašireni (i prava bol). U nekim je slučajevima bilo očito da je 'ligand' pufer (često MES) u kojem je otopljen protein ili ioni poput sulfata. U slučaju šećera, pretpostavio sam da su oni prisutni kako bi pomogli kristalizaciji. Čini se da je to gledište podržano - barem u nekim slučajevima - pregledom McPhersona i Gavire. Na popisu osam kategorija aditiva koji se koriste u kristalizaciji proteina oni uključuju:

(v) Osmoliti, kootapala i kozmotropi su spojevi koji ispoljavaju svoje učinke pri relativno visokim koncentracijama, 1 M ili više, i uključuju širok raspon molekula poput saharoze, trehaloze i drugih šećera, prolina, TMAO, glicina, betaina, taurin, sarkozin i niz drugih. Učinak njihovog uključivanja u matičnu tekućinu je stabiliziranje (ili destabilizacija) nativne konformacije proteina promjenom interakcije površine proteina s vodom, ili promjenom hidratacijskog sloja, a moguće i strukturirane vode.

Primjer

Kao primjer navodim sedam molekula glicerol u 1B6G (prikazano dolje), haloalkan dehalogenazu iz bakterije, Xanthobacter autotrophicus. Iako određene, obično patogene, bakterije imaju puteve glikozilacije, nema naznaka da je to ovdje slučaj, na što ukazuje priroda trioze i činjenica da je kristalizacija izvedena u otopini glicerola:

Nakon toga, kristal je uravnotežen 0,5 h u otopini koja sadrži 70% amonijevog sulfata i 100 mM pufera MES pH 5,0, a zatim je natopljen 3 sata na sobnoj temperaturi u 10 mM 1-kloropentanu, 70% amonijevom sulfatu i 100 mM citratni pufer pH 5.0. Otopina 30%(w/v) PEG 6000, 20%(v/v) glicerol i 100 mM citrata pH 5.0 primijenjen je kao krioprotektant tijekom prikupljanja podataka.

Haloalkan dehalogenaza, 1B6G. Molekule glicerola (siva i crvena) prikazane su u načinu popunjavanja prostora. (Žuta i crvena molekula je sulfat, a zelena kloridni ion.)


Odjeljak za heterogen (ažurirano)

Heterogeni odjeljak datoteke u PDB formatu sadrži potpuni opis nestandardnih ostataka u unosu. Detaljne kemijske definicije nepolimernih kemijskih komponenti opisane su u Rječniku kemijskih komponenti (https://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/data/monomers)

HET zapisi koriste se za opis nestandardnih ostataka, kao što su protetske skupine, inhibitori, molekule otapala i ioni za koje se daju koordinate. Grupe se smatraju HET -om ako nisu dio biološkog polimera opisanog u SEQRES -u i smatraju se molekulom vezanom za polimer, ili su kemijska vrsta koja čini dio biološkog polimera i nije jedna od sljedećih:

  • standardne aminokiseline, ili
  • standardne nukleinske kiseline (C, G, A, U, I, DC, DG, DA, DU, DT i DI), ili
  • nepoznata aminokiselina (UNK) ili nukleinska kiselina (N) gdje se UNK i N koriste za označavanje nepoznatog naziva ostatka.

HET zapisi također opisuju kemijske komponente za koje je kemijski identitet nepoznat, u tom slučaju skupini se dodjeljuje hetID UNL (Nepoznati ligand).

Heterogeni odjeljak datoteke u PDB formatu sadrži potpuni opis nestandardnih ostataka u unosu.

Format zapisa

  • Svakoj HET grupi dodjeljuje se hetID koji ne sadrži više od tri (3) alfanumerička znaka. Redni broj, identifikator lanca, kôd za umetanje i broj zapisa koordinata dati su za svako pojavljivanje HET grupe u unosu. Kemijski naziv skupine HET dat je u zapisu HETNAM, a sinonimi za naziv kemikalije navedeni su u zapisima HETSYN, vidi https://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/data/monomers.
  • Za svaki nastup grupe HET u unosu postoji zaseban HET zapis.
  • Određena HET grupa predstavljena je u PDB arhivi s jedinstvenim hetID -om.
  • PDB unosi nemaju HET zapise za molekule vode, deuteriranu vodu ili metanol (kada se koriste kao otapalo).
  • Nepoznati atomi ili ioni bit će predstavljeni kao UNX s kemijskom formulom X1. Nepoznati ligandi su UNL nepoznate aminokiseline su UNK.

Provjera/validacija/kontrola nadležnoga tijela

Za svaku het grupu koja se pojavi u unosu wwPDB provjerava pojavljuju li se odgovarajući HET, HETNAM, HETSYN, FORMUL, HETATM i CONECT zapisi, ako je primjenjivo. HET zapis automatski se generira pomoću Rječnika kemijskih komponenti i informacija iz zapisa HETATM.

Svaki jedinstveni hetID predstavlja jedinstvenu molekulu.

Odnosi s drugim vrstama zapisa

Za svaku het grupu koja se pojavi u unosu moraju postojati odgovarajući HET, HETNAM, HETSYN, FORMUL, HETATM i CONECT zapisi. Mogu se stvoriti i LINK zapisi.


NAG, FUC molekule u PDB datotekama - Biologija

Eksperimentalni snimak podataka

  • Metoda: & nbspX-ZRAK DIFRAKCIJA
  • Rezolucija: & nbsp2,26 Å
  • Bez R-vrijednosti: & nbsp0,237 & nbsp
  • R-vrijednost rada: & nbsp0,192 & nbsp
  • Uočena R-vrijednost: & nbsp0,194 & nbsp

wwPDB Validacija& nbsp & nbsp3D izvješće & nbspPuno izvješće

Fukozilacija antitijela smanjuje afinitet prema Fc gama RIIIa/CD16a ograničavanjem konformacija uzorkovanih s N162-glikanom.

(2018.) ACS Chem Biol & nbsp13: 2179-2189

  • PubMed: & nbsp30016589 & nbsp Traži na PubMedSearch na PubMed Central
  • DOI: & nbsp10.1021/acschembio.8b00342
  • Primarno citiranje povezanih struktura: & nbsp
    5VU0
  • PubMed Sažetak: & nbsp

Terapeutska monoklonska protutijela (mAbs) uvelike se temelje na skeli imunoglobulina G1 (IgG1), a mnoga izazivaju citotoksični stanično posredovani odgovor vezanjem Fc y receptora. Fukozilacija jezgre, prevladavajuća modifikacija ugljikohidrata povezanih s asparaginom (N) na IgGl fragmentu koji se može kristalizirati (Fc), smanjuje afinitet vezanja Fc y receptora IIIa (CD16a) i učinkovitost mAb.

Terapeutska monoklonska protutijela (mAbs) uvelike se temelje na skeli imunoglobulina G1 (IgG1), a mnoga izazivaju citotoksični stanično posredovani odgovor vezanjem Fc y receptora. Fukozilacija jezgre, prevladavajuća modifikacija ugljikohidrata povezanih s asparaginom (N) na fragmentu koji se može kristalizirati IgG1 (Fc), smanjuje afinitet vezanja Fc y receptora IIIa (CD16a) i učinkovitost mAb. Utvrdili smo da je fukozilacija IgG1 Fc smanjila afinitet prema CD16a za 1,7 ± 0,1 kcal/mol u usporedbi s afukoziliranim IgG1 Fc, ali je skraćivanje CD16a N-glikana smanjilo ovu kaznu za 1,2 ± 0,1 kcal/mol ili 70%. Fc fukozilacija ograničila je niz konformacija uzorkovanih istiskivanjem CD16a Asn162-glikana koji utječe na vezu između ostataka α-manoze (1-6) β-manoze i potiče kontakte s ostatkom IgG Tyr296. Fukozilacija je također utjecala na IgG1 Fc strukturu na što ukazuju promjene rezonantnih frekvencija i opuštanje nuklearnog spina opažene spektroskopijom nuklearne magnetske rezonancije otopine. Učinci fukozilacije na IgG1 Fc mogu objasniti preostalih 0,5 ± 0,1 kcal/mol kazne fukoziliranog CD16a vezanog za IgG1 Fc u usporedbi s učinkom afukoziliranog IgG1 Fc. Naši rezultati su pokazali da CD16a Asn162-glikan posredno modulira afinitet antitijela smanjenjem volumena uzorka, za razliku od izravnog mehanizma s međumolekulskim kontaktima glikan-glikan koji je prethodno predložen za stabilizaciju ovog sustava. Stoga će inženjering protutijela za poboljšanje međumolekulskih kontakata glikan-glikan vjerojatno omogućiti ograničeno poboljšanje, a budući projekti trebali bi maksimizirati afinitet održavanjem konformacijske heterogenosti CD16a Asn162-glikana.

Organizacijska pripadnost: & nbsp

Roy J. Carver Odjel za biokemiju, biofiziku i molekularnu biologiju, Državno sveučilište Iowa, 2437 Pammel Drive, Zgrada za molekularnu biologiju, Soba 4210, Ames, Iowa 50011, Sjedinjene Američke Države.


NAG, FUC molekule u PDB datotekama - Biologija

PDB ne daje smjernice za uporabu identifikatora lanca, osim što se potiče na korištenje određenih znakova:

Međutim, s godinama se pojavilo nekoliko osnovnih pravila:

  1. Ako se radi o jednom lancu u biologiji, trebao bi imati jedan identifikator lanca u PDB datoteci
  2. Poželjno je da se lanci daju kao logičke kratice (E i I za enzim i inhibitor ili L i H za laki i teški lanac) ili po rastućem abecednom redu (A, B, C, D itd.).
  3. Ako nema potrebe za korištenjem identifikatora lanca, u prošlosti je bila navika ne koristiti ih. U posljednje se vrijeme za takve slučajeve koristi lanac-id.

Za potonje je šteta što je abc. xyz dolaze prije ABC -a. XYZ u gore navedenom ASCII kodu. Budući da obično započinjemo velikim slovima i koristimo samo brojke i male slova & quotin case of emergency & quot, što za mala slova krši pravilo broj 2.

Naziv EU: 1K7C

U datoteci 1k7c.pdb protein ima lančani identifikator A i jedan od šećera. Većina drugih šećera ima identifikator lanca B, ali sulfati i vode uopće nemaju identifikator lanca.

Osim toga, pomalo je smiješno vidjeti da su šećeri u potpunosti povezani molekulama povezanim sa simetrijom. Uobičajeno prisutnost šećera otežava kristalizaciju, ali u ovom slučaju čini se da su šećeri važni za stvaranje kristala.

Struktura 1k7c. Vrlo tanke linije predstavljaju sloj od 10 & Aringngstr & oumlm ostataka (itd.) U molekulama povezanim sa simetrijom. Vode nisu prikazane radi jasnoće.

Ista situacija, ali sada se rotira da se stvari vide bolje.

Opet struktura. Crveni NAG ima identifikator lanca A, baš kao i protein za koji je vezan. Žuti NAG, također vezan za protein, ima identifikator lanca B.

1E4M 1MYP

U 1e4m svega (aminokiseline, PO 4 , Zn, ima lančani identifikator M, ali vode imaju lančani identifikacijski broj X. U 1MYP šećeri imaju drugačiji identifikacijski broj lanca od ostataka na koje su kovalentno vezani.

Naziv EU: 1HTR

Ova datoteka sadrži jednu vrlo neugodnu vodu.

U 1 sat nijedna molekula vode nema identifikator lanca, osim one koja ima identifikator lanca B. Označena kao žuta kugla s crvenim točkama.

I ovdje se struktura okreće okolo. Bez obzira na to kako ja na to gledam, voda s lancem B ostaje zagonetna misterija.


NAG, FUC molekule u PDB datotekama - Biologija

Eksperimentalni snimak podataka

  • Metoda: & nbspX-ZRAK DIFRAKCIJA
  • Rezolucija: & nbsp2,60 Å
  • Bez R-vrijednosti: & nbsp0,252 & nbsp
  • R-vrijednost rada: & nbsp0,181 & nbsp
  • Uočena R-vrijednost: & nbsp0,184 & nbsp

wwPDB Validacija& nbsp & nbsp3D izvješće & nbspPuno izvješće

Strukturne osnove postojećeg imuniteta na virus pandemije gripe H1N1 iz 2009. godine.

(2010) Znanost & nbsp328: 357-360

  • PubMed: & nbsp20339031 & nbsp Traži na PubMedSearch na PubMed Central
  • DOI: & nbsp10.1126/znanost.1186430
  • Primarno citiranje povezanih struktura: & nbsp
    3LZF, 3LZG
  • PubMed Sažetak: & nbsp

Svinjska gripa H1N1 2009. prva je pandemija gripe u posljednjih nekoliko desetljeća. Kristalna struktura hemaglutinina iz virusa H1N1 A/California/04/2009 pokazuje da je njegova antigenska struktura, osobito unutar antigenskog mjesta Sa, izuzetno slična onoj u humanih virusa H1N1 koji su cirkulirali početkom 20. stoljeća.

Svinjska gripa H1N1 2009. prva je pandemija gripe u posljednjih nekoliko desetljeća. Kristalna struktura hemaglutinina iz virusa H1N1 A/California/04/2009 pokazuje da je njegova antigenska struktura, osobito unutar antigenskog mjesta Sa, izuzetno slična onoj u humanih virusa H1N1 koji su cirkulirali početkom 20. stoljeća. Kokristalna struktura hemaglutinina iz 1918. s 2D1, antitijelom preživjelog iz španjolske gripe 1918. koja neutralizira viruse H1N1 iz 1918. i 2009., otkriva epitop koji je očuvan u oba virusa pandemije. Dakle, antigenska sličnost između virusa sličnih 2009. i 1918. daje objašnjenje za imunitet povezan s dobi na trenutnu pandemiju gripe.

Organizacijska pripadnost: & nbsp

Odjel za molekularnu biologiju, Scripps Research Institute, 10550 North Torrey Pines Road, La Jolla, CA 92037, SAD.


NAG, FUC molekule u PDB datotekama - Biologija

Eksperimentalni snimak podataka

  • Metoda: & nbspX-ZRAK DIFRAKCIJA
  • Rezolucija: & nbsp2,70 Å
  • Bez R-vrijednosti: & nbsp0,283 & nbsp
  • R-vrijednost rada: & nbsp0,217 & nbsp
  • Uočena R-vrijednost: & nbsp0,220 & nbsp

wwPDB Validacija& nbsp & nbsp3D izvješće & nbspPuno izvješće

Crijevni mucini koji stvaraju gel polimeriziraju se disulfidno posredovanom dimerizacijom D3 domena.

(2019.) J Mol Biol & nbsp431: 3740-3752

  • PubMed: & nbsp31310764 & nbsp Traži na PubMedSearch na PubMed Central
  • DOI: & nbsp10.1016/j.jmb.2019.07.018
  • Primarno citiranje povezanih struktura: & nbsp
    6RBF
  • PubMed Sažetak: & nbsp

Glicoprotein mucin 2 okuplja se u složeni hidrogel koji štiti crijevni epitel i smješta crijevni mikrobiom. Veliki korak u sastavljanju mucina 2 je daljnja multimerizacija prethodno oblikovanih dimera mucina, za koje se smatra da stvaraju raspored sličan saću nakon ekspanzije hidrogela.

Glicoprotein mucin 2 okuplja se u složeni hidrogel koji štiti crijevni epitel i smješta crijevni mikrobiom. Veliki korak u sastavljanju mucina 2 je daljnja multimerizacija prethodno oblikovanih dimera mucina, za koje se smatra da stvaraju raspored sličan saću nakon ekspanzije hidrogela. Važna otvorena pitanja su kako se više dimera mucina 2 međusobno kovalentno povezuju i kako se multimerizacija mucina 2 uspoređuje s analognim procesima u srodnim polimerima, poput mucina respiratornog trakta i proteina hemostaze von Willebrandovog faktora. Ovdje izvještavamo o kristalnoj strukturi x-zraka modula za multimerizaciju mucin 2, za koju je utvrđeno da tvori dimer povezan s dvije disulfidne veze među podjedinicama. Dimerna struktura dovodi u pitanje trenutni model sastavljanja crijevnog mucina, koji predlaže trimerizaciju istog modula posredovanu disulfidom. Ključni ostaci koji stvaraju interakcije preko dimera sučelja su visoko konzervirani u ortolozima crijevnih mucina, podržavajući fiziološku važnost promatrane kvartarne strukture. Znajući o ostacima sučelja, može se pokazati da su mnoge od ovih aminokiselina prisutne i u drugim mucinima i u von Willebrandovom faktoru, što dalje ukazuje na to da će ovdje prijavljeni stabilan dimarski raspored vjerojatno biti podijeljen u ovoj funkcionalno širokoj obitelji proteina. Struktura modula mucin 2 tako otkriva način na koji se mucini i von Willebrandov faktor polimeriziraju, povlačeći duboke strukturne paralele između makromolekularnih sklopova kritičnih za epitel sluznice i vaskulaturu.


NAG, FUC molekule u PDB datotekama - Biologija

Eksperimentalni snimak podataka

  • Metoda: & nbspX-ZRAK DIFRAKCIJA
  • Rezolucija: & nbsp2,70 Å
  • Bez R-vrijednosti: & nbsp0,287 & nbsp
  • R-vrijednost rada: & nbsp0,231 & nbsp
  • Uočena R-vrijednost: & nbsp0,231 & nbsp

wwPDB Validacija& nbsp & nbsp3D izvješće & nbspPuno izvješće

Otkriće spojenog epitopskog antitijela koje stabilizira protein IL-6 i gp80: interakcija proteina i modulira njegovu nizvodnu signalizaciju.

(2017.) Sci Rep & nbsp7: 37716-37716

  • PubMed: & nbsp28134246 & nbsp Traži na PubMedSearch na PubMed Central
  • DOI: & nbsp10.1038/srep37716
  • Primarno citiranje povezanih struktura: & nbsp
    5FUC
  • PubMed Sažetak: & nbsp

Proteini: interakcije proteina su temeljne u homeostazi živog organizma. Ovdje uvodimo VHH6, spojno epitop antitijelo sposobno specifično prepoznati neo-epitop kada dva proteina u interakciji, iako prolazno, tvore kompleks. Ortogonalne biofizičke tehnike korištene su za dokazivanje prirode "spojnog epitopa" VHH6, protutijela jednostruke dome, koje prepoznaje kompleks IL-6-gp80, ali ne i pojedinačne komponente.

Proteini: interakcije proteina su temeljne u homeostazi živog organizma. Ovdje uvodimo VHH6, spojno epitop antitijelo sposobno specifično prepoznati neo-epitop kada dva proteina u interakciji, iako prolazno, tvore kompleks. Ortogonalne biofizičke tehnike korištene su za dokazivanje prirode "spojnog epitopa" VHH6, protutijela jednostruke dome, koje prepoznaje kompleks IL-6-gp80, ali ne i pojedinačne komponente. Rentgenska kristalografija, HDX-MS i SPR analiza potvrdile su da CDR regije VHH6 istodobno djeluju s IL-6 i gp80, zaključavajući dva proteina zajedno. Na staničnoj razini, VHH6 je uspio promijeniti odgovor endotelnih stanica na egzogeni IL-6, promičući stalni signal fosforilacije STAT3, nakupljanje IL-6 u vezikulama i ukupni proupalni fenotip koji je dodatno podržan transkriptomskom analizom. Junkcijska epitopska protutijela, poput VHH6, ne samo da nude nove mogućnosti u probiranju i otkrivanju lijekova uz pomoć strukture, već se mogu iskoristiti i kao terapeutik za moduliranje interakcija složenih proteina: proteina.


NAG, FUC molekule u PDB datotekama - Biologija

Eksperimentalni snimak podataka

  • Metoda: & nbspX-ZRAK DIFRAKCIJA
  • Rezolucija: & nbsp2,66 Å
  • Bez R-vrijednosti: & nbsp0,272 & nbsp
  • R-vrijednost rada: & nbsp0,244 & nbsp
  • Uočena R-vrijednost: & nbsp0,245 & nbsp

wwPDB Validacija& nbsp & nbsp3D izvješće & nbspPuno izvješće

Strukturna osnova signalizacije receptora 3 nalik cestarini s dvolančanom RNA.

(2008) Znanost & nbsp320: 379-381

  • PubMed: & nbsp18420935 & nbsp Traži na PubMedSearch na PubMed Central
  • DOI: & nbsp10.1126/znanost.1155406
  • Primarno citiranje povezanih struktura: & nbsp
    3CIG, 3CIY
  • PubMed Sažetak: & nbsp

Receptor 3 nalik cestarini (TLR3) prepoznaje dvolančanu RNK (dsRNA), molekularni potpis većine virusa i pokreće upalne odgovore koji sprječavaju širenje virusa. TLR3 ektodomane (ECD) dimeriziraju na oligonukleotidima od najmanje 40 do 50 parova baza duljine, minimalne duljine potrebne za transdukciju signala.

Receptor 3 nalik cestarini (TLR3) prepoznaje dvolančanu RNK (dsRNA), molekularni potpis većine virusa i pokreće upalne odgovore koji sprječavaju širenje virusa. TLR3 ektodomane (ECD) dimeriziraju na oligonukleotidima od najmanje 40 do 50 parova baza duljine, minimalne duljine potrebne za transdukciju signala. Kako bismo uspostavili molekularnu osnovu za vezanje i signaliziranje liganda, odredili smo kristalnu strukturu kompleksa između dva mišja TLR3-ECD-a i dsRNA pri razlučivosti od 3,4 angstrema. Svaki TLR3-ECD veže dsRNA na dva mjesta koja se nalaze na suprotnim krajevima potkove TLR3, a međumolekulski kontakt između dviju T-domena TLR3-ECD C-terminala koordinira i stabilizira dimer. Ovo suprotstavljanje moglo bi posredovati nizvodno signaliziranje dimerizacijom citoplazmatskih domena receptora Tole interleukin-1 (TIR). Ukupni oblik TLR3-ECD ne mijenja se nakon vezanja na dsRNA.

Organizacijska pripadnost: & nbsp

Laboratorij za molekularnu biologiju, Nacionalni institut za dijabetes i probavne i bubrežne bolesti, Nacionalni instituti za zdravlje, Bethesda, MD 20892, SAD.


Biološki sklopovi povezani

Problem: struct_asym_id u sklopu assembly/ in_chains generira novi struct_asym_id

Stupac in_chains sadrži novu verziju struct_asym_id za tu posebnu sklopku i entitet. Čini se da je pravilo ovako: U navedenom sastavljanju, za te izvorne lance, zadržite svoj izvorni struct_asym_id za te replicirane lance, generirajte novi struct_asym_id koji nastavlja struct_asym_id izvornog lanca, a nije u koliziji s postojećim struct_asym_id u toj asembleri (tj. Assembly3's & ltentity3's PB PC & gt & ltentity5's PA & gt, assembly2's & ltentity3's PA PC & gt & ltentity5's PB & gt).

Otkrio sam da ID lanca koji pruža PDBe PISA API (tj. Https://www.ebi.ac.uk/pdbe/api/pisa/interfacelist/2o2q/3) odgovaraju gore navedenom ID -u (barem u mom slučajevi korištenja):

Budući da mogu dobiti sve struct_asym_id u asimetričnoj jedinici i rezultat njihove replikacije iz mmCIF -ovih _pdbx_struct_assembly_gen i _pdbx_struct_oper_list i mogu zaključiti njihov model_id i rang:

Htio bih primijeniti automatsko pravilo za generiranje odgovarajućeg novog struct_asym_id za određenu skupštinu i preslikati ih s popisom sučelja koje pruža PISA API.

Pitanje je, koje je automatsko pravilo?

Povezani problemi

    : Bolja podrška za simetriju u Strukturnom modelu: Proširenje biološkog sklopa: identifikatori lanca trebaju sadržavati oba ID -a operatora u slučaju binarnog izraza
      : ID -ovi lanaca montaže za slučajeve sa sastavljenim operatorima u proširenju sklopa

    3D validacija strukture ugljikohidrata

    Ilustrirani su tipični problemi ugljikohidratnih dijelova u zapisima wwPDB.

    Opisani su alati za provjeru valjanosti za identifikaciju ovih problema.

    Dane su preporuke kako smanjiti broj novih izdanja.

    Prikazani su pristupi ispravljanju netočnih glikanskih 3D struktura.

    Glikoproteini i proteinsko -ugljikohidratni kompleksi u Svjetskoj banci proteinskih podataka (wwPDB) mogu biti izvrstan izvor informacija za glikoznanstvenike. Nažalost, u glikanskim dijelovima ovih 3D struktura nalazi se prilično veliki broj pogrešaka i nedosljednosti. Ovaj pregled ilustrira česte probleme ugljikohidratnih dijelova u zapisima wwPDB, kao što su problemi s nomenklaturom, netočne strukture jezgre N-glikana, nedostajuće ili pogrešne veze ili loša geometrija glikana, te opisuju alate za validaciju specifične za ugljikohidrate koji su dizajnirani za identifikaciju takvih problema. Također se daju preporuke kako izbjeći ove probleme ili kako ispraviti pogrešne strukture.


    Gledaj video: Computational Chemistry - PDB File Format (Kolovoz 2022).