Informacija

Kako sarkomere koordiniraju kontrakciju?

Kako sarkomere koordiniraju kontrakciju?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Kao što je vidljivo sa slike

  1. ako miozini s obje strane primjenjuju jednaku silu, kako se onda mišići skupljaju? A i kako se aktini odupru kidanju?

  2. Postoji li neka vrsta koordinacije između različitih sarkomera? Kako to postižu? Znam da se acetilkolin oslobađa kao odgovor na akcijski potencijal, pa kontrolira li se oslobađanje acetilkolina u svakom pojedinačnom sarkomeru?

  3. Ili jednostavno dolazi do povećanja broja miozina kako se udaljenost svakog sarkomera povećava od neuromišićnog spoja?


Odgovaram na prvo pitanje, mislim da bi bilo bolje da ova pitanja objavite zasebno.

Razmotrite djelovanje i reakciju: miozinski (debeli) filament doživljava silu F prema Z liniji.

Ako mišić djeluje na nešto pokretno (npr. Povlačite ladicu koja nije zaključana), sila F prema Z liniji veća je od sile koja održava vaše debele niti na mjestu i klizit će prema Z liniji. Brzina kojom klize ograničena je brzinom kojom se miozinske glave mogu odvojiti nakon što izvedu udar snage.

Ako je ladica zaključana, tada sila F ne može nadvladati vanjsku silu. Ova je sila, međutim, obično niža od sile potrebne za kidanje aktina ili z-linije, ograničena je s dva molekularna faktora: miozin će se zaustaviti i neće utjecati na udar snage pod prejakom suprotstavljenom silom, a glave miozina će se odvojiti nakon nekog vremena i opusti napetost koju su nagomilali. Tako dobivate najveću silu u uvjetima stezanja.


MCAT Biology: Sarcomeres

Koja su dva proteina glavne komponente miofibrila, dopuštajući kontrakciju mišićnih vlakana?

Miozin i aktin dva su glavna proteina u mišićnim stanicama koji omogućuju kontrakciju. Aktin je tanak filament, miozin je debeli filament. Tijekom mišićnih kontrakcija preklapanje između ova dva proteina rezultira kraćim mišićnim vlaknom i kraćim mišićem koji povlači tetivu. Rezultat je kretanje. Ostali odgovori sadrže druge strukturne elemente mišića, ali nisu izravni uzrok mišićne kontrakcije.

Primjer pitanja #2: Mišićno -koštani sustav i mišićno tkivo

Koji od navedenih proteina ne igra funkcionalnu ulogu u stvaranju krivulje sile-napetosti mišićne kontrakcije?

Sve je to uključeno u stvaranje krivulje sile i napetosti

Sve je to uključeno u stvaranje krivulje sile i napetosti

Krivulja sile i napetosti koristi se za mjerenje optimalne duljine mišića za maksimalnu mišićnu kontrakciju. Ova duljina odgovara optimalnom preklapanju aktinskih i miozinskih niti za stvaranje sile. Duljina aktinskih i miozinskih niti određuje minimalno i maksimalno moguće preklapanje. Titin je protein odgovoran za elastičnost sarkomere nakon što se rastegne nakon maksimalnog preklapanja aktin-miozina. Titin dopušta postojanje proizvodnje sile pri maksimalnoj napetosti nešto iznad aktina i miozina, čime utječe na krivulju sile i napetosti.

Primjer pitanja #3: Mišićno -koštani sustav i mišićno tkivo

Koja vrsta enzima je miozin?

Osim podjedinica miozina koje ga povezuju s aktinom, miozin je također ATP hidrolaza, ili ATPaza. Miozin mora hidrolizirati ATP u ADP kako bi se omogućio udar snage koji tjera miozin prema naprijed na aktinskim polimerima.

Primjer pitanja #4: Mišićno -koštani sustav i mišićno tkivo

Koji se od sljedećih odjeljaka sarkomere ne skraćuje tijekom kontrakcije?

Nakon skupljanja, aktinske niti će biti povučene glavama miozina što rezultira skraćivanjem sarkomera. I bend se sastoji od samo aktinskih niti, i počet će se preklapati s miozinskim nitima, skraćujući traku. Bend A, međutim, dio je sastavljen od miozinskih niti. Budući da se ovaj odsječak ne mijenja kontrakcijom, ostaje iste duljine. Za razliku od I pojasa, A pojas može sadržavati područja preklapanja bez promjene duljine.

Za razliku od toga, zona H odnosi se na područje miozina koje se ne preklapa djelovanjem. S povećanjem područja preklapanja, H zona se smanjuje. Udaljenost između Z diskova predstavlja ukupnu duljinu sarkomere i mora se skratiti kako bi se mišić mogao stegnuti.

Primjer pitanja #5: Mišićno -koštani sustav i mišićno tkivo

Koja struktura označava razdvajanje dva sarkomera?

Z-diskovi su točke razdvajanja sarkomera. Aktinski filamenti protežu se iz ove regije i povezani su s nekoliko složenih proteinskih struktura.

M-linija je sredina sarkomere, označavajući središnju točku miozinskih niti. I-pojas se sastoji od aktinskih niti koji se ne preklapaju s miozinom, a ovo područje sadrži Z-disk. A-pojas označava duljinu cijelog debelog vlakna (miozina), uključujući područje preklapanja s aktinom.

Primjer pitanja #1: Sarcomeres

Koji je protein prisutan u sarkomerima odgovoran za pasivnu elastičnost mišića?

Titin je masivni protein koji se proteže dužinom polovine sarkomere (od Z-diska do M-linije) i omogućuje pasivnu elastičnost mišića. Nije izravno uključeno u proces kontrakcije da funkciju obavljaju aktin i miozin.

Proteini kolagena imaju važnu ulogu u pružanju vlačne čvrstoće i izgradnji vezivnog tkiva u cijelom tijelu, ali igraju samo manju ulogu u svojstvima mišićnog tkiva u izvanstaničnom matriksu. Kolagen se ne nalazi u sarkomeri.

Primjer pitanja #1: Mišićno -koštani sustav i mišićno tkivo

Što od navedenog mijenja duljinu tijekom kontrakcije sarkomere?

Podsjetimo da se tijekom kontrakcije sarkomera miozinski filamenti pričvršćuju na aktinske niti i klize duž aktinskih niti. Ovim se mehanizmom povećava područje preklapanja između vlakana i skraćuje se ukupna duljina sarkomere. Ni aktin, niti miozin zapravo ne mijenjaju duljinu, već se jednostavno kreću jedan u odnosu na drugi.

Zona H odnosi se na područje miozina u središtu sarkomere koje se ne preklapa aktinom. Kad se sarkomera skrati, područje preklapanja se povećava, a zona H se smanjuje.

Primjer pitanja #8: Mišićno -koštani sustav i mišićno tkivo

Što od navedenog vrijedi za sarkomere?

Aktinski filamenti nalaze se samo u I traci

Sarkomere doprinose prugastom izgledu glatkih mišićnih stanica

Traka A sadrži i aktinske i miozinske niti

Sarkomere su funkcionalne jedinice stanica skeleta i glatkih mišića

Traka A sadrži i aktinske i miozinske niti

Podsjetimo da su sarkomere funkcionalne jedinice mišića koje olakšavaju mišićnu kontrakciju. Glave miozina vežu se za aktinske niti i uzrokuju preklapanje niti, skraćujući sarkomer i, nakon toga, mišić.

Unutar sarkomera nalazi se nekoliko regija. Jedno takvo područje je I traka, koja se sastoji od aktinskih niti u području gdje nisu prekrivene miozinskim vlaknima. To znači da se I bend sastoji samo od aktinskih niti, međutim, aktinski filamenti nisu ekskluzivni za I bend. Nalaze se i u drugim regijama, poput A benda. A pojas je područje sarkomere koje sadrži miozinske (debele) niti, bez obzira na preklapanje. To znači da je miozin ekskluzivan za A pojas, ali da ta regija sadrži i aktin i miozin zbog preklapanja.

Sarkomere su funkcionalne jedinice mišića, ali se nalaze samo u skeletnim i srčanim mišićnim stanicama, glatke mišićne stanice ne sadrže sarkomere. Aktinski i miozinski filamenti i dalje uzrokuju kontrakciju u glatkim mišićima, ali nisu organizirani u poravnanje. To znači da se stanice glatkih mišića ne skupljaju linearno i mogu se bitno smanjiti tijekom kontrakcije, što može dopustiti stvari poput suženja oko organa i žila.

Primjer pitanja #9: Mišićno -koštani sustav i mišićno tkivo

Istraživač promatra sarkomere kroz mikroskop. On primjećuje da je jedan miozinski filament dugačak četrdeset mikrometara i da je jedan aktinski filament dugačak pedeset mikrometara. Što istraživač može zaključiti iz ovih podataka?

Da biste odgovorili na ovo pitanje, morate razumjeti strukturne regije sarkomere. I pojas, A pojas i H zona su područja u sarkomeri koja se sastoji od aktinskih (tankih) i miozinskih (debelih) niti. I pojas je područje aktinskih niti koje ne prekrivaju miozinski filamenti. H zona je regija miozinskih niti koja se ne nadograđuje aktinskim filamentima. Za izračun duljine I trake potrebna vam je duljina miozinske niti, aktinske niti i H zone. Budući da nemamo duljinu H zone, ne možemo riješiti duljinu I trake. U biti, bez znanja o stupnju preklapanja, ne možemo odrediti duljinu nepreklapajućeg aktina.

A pojas je područje sarkomere koje se sastoji od cijele duljine miozinskog filamenta. Pitanje glasi da je duljina miozinskih niti mikrometara, stoga je duljina A trake mikrometara.

Primjer pitanja #10: Mišićno -koštani sustav i mišićno tkivo

Što od navedenog vrijedi za organizaciju aktinskih niti i miozina u sarkomerima?

Miozinski niti izgledaju tanje od aktinskih

Prije kontrakcije nema preklapanja između aktina i miozina

Stupanj preklapanja aktina i miozina utječe na ukupnu kontraktilnu snagu

Stupanj preklapanja aktina i miozina utječe na ukupnu kontraktilnu snagu

Jedini istinit izbor je da stupanj preklapanja miozina i aktina igra ulogu u kontraktilnoj snazi. Ako nema preklapanja ili nema, kontraktilna čvrstoća je niska, ali ako ima previše preklapanja, tada je i kontraktilna čvrstoća niska. Taj se trend može prikazati krivuljom sile i napetosti, koja pokazuje da se maksimalna sila stvara kada sarkomer počne u ravnoteži.

U normalnom sarkomeru uvijek postoji malo područje preklapanja miozina i aktina prije kontrakcije. Miozin se čini debljim od aktina i smatra se "debelim filamentom".

Svi biološki izvori MCAT -a

Prijavite problem s ovim pitanjem

Ako ste pronašli problem s ovim pitanjem, javite nam. Uz pomoć zajednice možemo nastaviti poboljšavati svoje obrazovne resurse.


Mikroskopski mišići: izvor svih pokreta

Mišić se sastoji od mikroskopskih kontraktilnih jedinica poredanih u nizove i snopove: sarkomere, sićušni paketi proteina (osobito miozin II, poznata molekula). Mišići ugovor jer sarkomere ugovor. Ovi molekularni strojevi najbolji su primjer života je kemija. Iako proteini imaju mnoga impresivna svojstva i čine mnoge zasljepljujuće stvari, nitko ne definira živa bića više od ove sposobnosti generiranja pokreta.

Većina molekularne biologije nevjerojatna je ako je možete razumjeti, ali teško se povezati s bilo čim tako poznatim kao što je mrdanje nožnim prstima. Sarkomere su neobičan most za objašnjenje između čudne znanosti i običnih iskustava jer zapravo nalikuju mišićima koje pokreću. Postoji nešto jednostavno i lijepo u tome kako su toliko slični minijaturnim verzijama mišića koje pokreću.

Znate li kako su djeca tako dobra u postavljanju lanca pitanja "zašto" i "kako"? Sarkomere su najdublji mogući odgovor na lanac dječjih pitanja koja započinju: "Kako se krećemo?" (Dobro, skoro najdublji odgovor.2)

Sarkomeri su način na koji kemija podiže mrene. Bez sarkomera, vaše srce ne bi moglo kucati, utroba ne bi mogla probaviti, čeljust vam nije mogla zamahnuti. Nikada ne biste ni trepnuli, disali ili podrigovali. Sarkomere su krajnji izvor svakog kretanja, a pokreću ih čudna svojstva zapanjujuće kompliciranih molekula.

A sarkomere vjerojatno mogu zeznuti.


Funkcije

Glavna funkcija sarkomere je omogućiti mišićnoj stanici da se stegne. Zbog toga se sarkomera mora skratiti kao odgovor na živčani impuls.

Debele i tanke niti se ne skraćuju, već klize jedna oko druge, što uzrokuje skraćivanje sarkomere, dok niti zadržavaju istu duljinu. Ovaj proces poznat je kao model mišićne kontrakcije klizne niti.

Klizanje niti stvara mišićnu napetost, što je nesumnjivo glavni doprinos sarkomere. Ova radnja daje mišićima njihovu fizičku snagu.

Brza analogija tome je način na koji se dugačke ljestve mogu produžiti ili sklopiti ovisno o našim potrebama, bez fizičkog skraćivanja metalnih dijelova.

Uključenost miozina

Srećom, novija istraživanja nude dobru predodžbu o tome kako ovo klizanje funkcionira. Teorija klizne niti je modificirana tako da uključuje kako miozin može povući aktin kako bi skratio duljinu sarkomere.

U ovoj teoriji, kuglasta glava miozina nalazi se u blizini aktina u području koje se naziva regija S1. Ovo područje bogato je segmentima sa šarkama koje se mogu saviti i tako olakšati skupljanje.

Savijanje S1 može biti ključ za razumijevanje kako miozin može "hodati" duž aktinskih niti. To se postiže ciklusima vezanja fragmenta miozina S1, njegovom kontrakcijom i konačnim otpuštanjem.

Spoj miozina i aktibe

Kad se miozin i aktin spoje, tvore nastavke koji se nazivaju "ukršteni mostovi". Ovi ukršteni mostovi mogu se formirati i prekinuti uz prisutnost (ili odsutnost) ATP -a, energetske molekule koja omogućuje kontrakciju.

Kad se ATP veže za aktinski filament, pomiče ga u položaj koji izlaže njegovo mjesto vezanja miozina. To omogućuje da se kuglasta glava miozina pričvrsti na ovo mjesto i formira križni most.

Ovaj spoj uzrokuje disocijaciju fosfatne skupine ATP -a, pa miozin započinje svoju funkciju. Zatim, miozin ulazi u stanje niže energije gdje se sarkomera može skratiti.

Da bi se razbio križni most i ponovno omogućilo vezanje miozina na aktin u sljedećem ciklusu, potrebno je vezanje druge molekule ATP na miozin. Odnosno, molekula ATP -a neophodna je i za kontrakciju i za opuštanje.


MikroRNA u razvoju i funkciji srca

MiRNA Uredba organizacije kardiomiocita Sarcomere

Sarkomere su osnovne kontraktilne jedinice srčanog mišića. Sastoje se od debelih i tankih niti neophodnih za stvaranje i širenje mehaničke sile. Miozin, glavna komponenta debelog filamenta, sastoji se od MHC podjedinica i podjedinica lakog lanca miozina (MLC). α-MHC (Myh6) i β-MHC (Myh7) izražavaju se u srcu tijekom razvoja i u odraslih. U glodavaca je ekspresija β-MHC snižena nakon rođenja, tako da je kod odraslih α-MHC dominantna izoforma MHC u srcu (Lyons i sur., 1990. Engleska i Loughna, 2013.). MHC izoformni prekidači kao odgovor na srčani stres ili hipotireozu. Patološka hipertrofija povezana je s povećanom regulacijom β-MHC i snižavanjem regulacije α-MHC (Krenz i Robbins, 2004. Gupta, 2007.).

Ekspresiju izoformi α- i β-MHC kontroliraju miRNA-208a, miRNA-208b i miRNA-499 (van Rooij i sur., 2007., 2009. Callis i sur., 2009.). miRNA-208a i miRNA-208b kodirane su u intronu gena α-MHC i β-MHC. Miševi nulti za miRNA-208a su održivi, ​​ali pokazuju abnormalnosti u strukturi sarkomera i smanjenu srčanu funkciju u dobi od 6 mjeseci (van Rooij i sur., 2007). Međutim, nuL miševi miRNA-208a otporni su na srčanu hipertrofiju kao odgovor na stres izazvan poprečnom aortnom trakom ili kalcineurinom (van Rooij i sur., 2007. Callis i sur., 2009.). To je popraćeno smanjenom ekspresijom sporog kontraktilnog proteina skeletnih mišića, β-MHC, u nultom srcu miRNA-208a. Funkcija miRNA-208a djelomično je posredovana potiskivanjem proteina 1 povezanog s receptorima hormona štitnjače (Thrap1), koji negativno regulira ekspresiju β-MHC.

miRNA-208a ne kontrolira samo ekspresiju β-MHC u srcu, već i ekspresiju blisko povezane spore miozine, Myh7b (van Rooij i sur., 2009.). I geni β-MHC i Myh7b kodiraju intronske miRNA, miRNA-208b i miRNA-499 (Berezikov i sur., 2006. Landgraf i sur., 2007.). Miševi kojima nedostaje gen miRNA-208b ili miRNA-499 nemaju očite razvojne nedostatke (van Rooij i sur., 2009). Međutim, miRNA-208b/-499 dvostruko nulti mutirani miševi pokazuju smanjenu ekspresiju polaganog miofibera β-MHC i povećanu ekspresiju izoformnih oblika miozina brzog tipa. Nasuprot tome, prekomjerna ekspresija miRNA-499 dovodi do povećane ekspresije β-MHC i tjera mišiće prema sporom fenotipu miofibre. Prisilna srčana ekspresija miRNA-499 potiče hipertrofiju kod miševa (Shieh i sur., 2011. Matkovich i sur., 2012.). Zajedno su ove miRNA važne u specifikaciji identiteta mišićnih vlakana stimulirajući spore programe gena miofibre na račun onih koji kontroliraju brzu ekspresiju gena miofibre (Hodgkinson i sur., 2015.).

Pokazano je da miRNA-1 i miRNA-133 mogu djelovati kao specifični aktivatori ili supresori stvaranja sarkomera i ekspresije mišićnih gena. Brisanje i miRNA-1-2 i miRNA-1-1 u miševa (miRNA-1 nula) dovodi do poremećaja sarkomera u kardiomiocitima i oštećenja srčane funkcije. Svi miRNA-1 nulti miševi uginuli su prije dobi odbića (Heidersbach i sur., 2013. Wei i sur., 2014.). miRNA-1 djeluje tako da negativno regulira miokardin, glavni regulator ekspresije gena glatkih mišića, i telokin, inhibitor fosforilacije MLC-2 specifične za glatke mišiće (Heidersbach i sur., 2013. Wystub i sur., 2013.). Povećana regulacija miokardina i telokina u nuR srcima miRNA-1 može djelomično pridonijeti nedostatku organizacije sarkomera. Nadalje, studije Wei i sur. pokazalo je da miRNA-1 izravno potiskuje nuklearne receptore povezane s estrogenom β (Errβ). Povećana razina Errβ u srcu nuR miRNA-1 aktivira ekspresiju gena povezanih sa sarkomerom fetusa (Wei i sur., 2014.).

miRNA-133a potiskuje ekspresiju gena glatkih mišića u srcu izravno ciljajući miokardin i SRF radi represije (Liu i sur., 2008. Wystub i sur., 2013.). Brisanje i miRNA-133a-1 i mIRNA-133a-2 (miRNA-133a null) uzrokuje kasnu embrionalnu i neonatalnu smrtnost zbog defekta ventrikularnog septuma (VSD) i proširenja komore (Liu i sur., 2008). miRNA-133a nulti miševi pokazuju dezorganizaciju sarkomera i ektopičnu aktivaciju programa gena za glatke mišiće (Liu i sur., 2008). Osim toga, miševi kojima nedostaju i miRNA-1 i miRNA-133a pokazali su ozbiljnu srčanu disfunkciju i umrli su prije embrionalnog dana 11.5 (E11.5). Miševi s nultom mutacijom u miRNA-1/133a pokazali su povećanu ekspresiju gena za miokardin i glatke mišiće u srcu. Ove studije pokazuju da su klasteri miRNA-1 i miRNA-133a važni u diferencijaciji kardiomiocita i stvaranju sarkomera tijekom embrionalnog i postnatalnog života. Oni djeluju zajedno kako bi upravljali programom prijelaza gena iz nezrelog stanja koje karakterizira ekspresija gena glatkih mišića u zreli fenotip (Wystub i sur., 2013.).


Ostale datoteke i veze

  • APA
  • Standard
  • Harvard
  • Vancouver
  • Autor
  • BIBTEX
  • RIS

U: Anatomski zapis, sv. 297, broj 9, 09.2014, str. 1663-1669.

Rezultati istraživanja: Prilog časopisu ›Članak› recenzija

T1 - Stanična biologija inženjeringa sarkomernih proteina

T2 - Modeliranje bolesti i terapijski potencijal

N2 - Srčana sarkomera je funkcionalna jedinica za kontrakciju miocita. Uređeni nizovi sarkomernih proteina, koji se međusobno drže u stehiometrijskoj ravnoteži, reagiraju na kalcij kako bi koordinirali kontrakciju i opuštanje srca. Promijenjena sarkomerna struktura-funkcija temelj je primarne osnove bolesti u više stečenih i nasljednih srčanih bolesti. Hipertrofične i restriktivne kardiomiopatije uzrokovane su nasljednim mutacijama u sarkomernim genima i rezultiraju promijenjenom kontraktilnošću. Acidoza posredovana ishemijom izravno mijenja funkciju sarkomera što rezultira smanjenjem kontraktilnosti. U ovom pregledu naglašavamo uporabu akutnog genetskog inženjeringa srčanih miocita odraslih putem stehiometrijske zamjene sarkomernih proteina u ovim bolesnim stanjima s posebnim naglaskom na srčani troponin I. Stehiometrijska zamjena bolesti koja uzrokuje mutacije bila je ključna u definiranju molekularnih mehanizama hipertrofičnih i restriktivnu kardiomiopatiju u staničnom kontekstu. Osim toga, raspravlja se o iskorištavanju prednosti stehiometrijske zamjene putem genske terapije, naglašavajući histidinski gumb otporan na ishemiju, A164H cTnI. Stehiometrijska zamjena sarkomernih proteina nudi potencijalni put genske terapije za zamjenu mutiranih proteina, promjenu sarkomernih odgovora na patofiziološke uvrede ili neutraliziranje promijenjene sarkomerne funkcije u bolesti. Anat Rec, 297: 1663-1669, 2014.

AB - Srčana sarkomera je funkcionalna jedinica za kontrakciju miocita. Uređeni nizovi sarkomernih proteina, koji se međusobno drže u stehiometrijskoj ravnoteži, reagiraju na kalcij kako bi koordinirali kontrakciju i opuštanje srca. Promijenjena sarkomerna struktura-funkcija temelj je primarne osnove bolesti u više stečenih i nasljednih srčanih bolesti. Hipertrofične i restriktivne kardiomiopatije uzrokovane su nasljednim mutacijama u sarkomernim genima i rezultiraju promijenjenom kontraktilnošću. Acidoza posredovana ishemijom izravno mijenja funkciju sarkomera što rezultira smanjenjem kontraktilnosti. U ovom pregledu naglašavamo uporabu akutnog genetskog inženjeringa srčanih miocita odraslih putem stehiometrijske zamjene sarkomernih proteina u ovim bolesnim stanjima s posebnim naglaskom na srčani troponin I. Stehiometrijska zamjena bolesti koja uzrokuje mutacije bila je ključna u definiranju molekularnih mehanizama hipertrofičnih i restriktivnu kardiomiopatiju u staničnom kontekstu. Osim toga, raspravlja se o iskorištavanju prednosti stehiometrijske zamjene putem genske terapije, naglašavajući histidinski gumb otporan na ishemiju, A164H cTnI. Stehiometrijska zamjena sarkomernih proteina nudi potencijalni put genske terapije da zamijeni mutirane proteine, promijeni sarkomerne odgovore na patofiziološke uvrede ili neutralizira promijenjenu sarkomernu funkciju u bolesti. Anat Rec, 297: 1663-1669, 2014.


Biologija desminovih niti: kako mutacije utječu na njihovu strukturu, sklop i organizaciju?

Desmin, glavni protein mišićne međufazne niti (IF), evolucijski je visoko očuvan od morskog psa do čovjeka. Nedavno je opisano da je sve veći broj mutacija gena desmina povezan s ljudskim bolestima kao što su određene skeletne i srčane miopatije. Ove bolesti su histološki karakterizirane unutarstaničnim agregatima koji sadrže desmin i različite povezane proteine. Iako postoji napredak u pogledu našeg znanja o staničnoj funkciji desmina unutar citoskeleta, utjecaj svake različite mutacije trenutačno se uopće ne razumije. Kako bismo dobili uvid u to kako takve mutacije utječu na sastav filamenta i njihovu integraciju u citoskelet, moramo uspostaviti IF strukturu na atomskim detaljima. Nedavni napredak u određivanju strukture dimera vimentina IF-proteina povezanog s desminom omogućuje nam da procijenimo kako takve mutacije mogu utjecati na arhitekturu desmin filamenta.


Akcija mišićnih vlakana

Skeletni mišići tijela mogu djelovati kontrakcijom dodirnih točaka s kostima da proizvode sile u bilo kojem smjeru pod dobrovoljnom kontrolom. Ova kontrola koristi somatski živčani sustav. Tipična mišićna stanica ima promjer 10 do 100 μ m i duljinu preko 100 mm i sadrži stotine jezgri. Obično se naziva mišićno vlakno. Mišić se sastoji od stotina tankih cilindričnih niti nazvanih miofibrili. Svaka se miofibrila sastoji od linearnog niza kontraktilnih jedinica koje se zovu sarkomere. Sarkomere sadrže niz djelomično preklapajućih tankih aktinskih niti i debljih niti koji sadrže miozin. Osnovna struktura sarkomere prikazana je u nastavku, slijedeći oblik iz Karpovog razvoja i koristeći njegovu terminologiju za njihovo opisivanje.

Dosadašnje razumijevanje kontrakcije mišićnih vlakana naziva se model kliznih niti, koji su razvile dvije grupe britanskih istraživača, Andrew Huxley i Rolf Niedergerke, te Hugh Huxley i Jean Hanson. Nakon početka mišićne kontrakcije, aktinski filamenti se uvlače u okvir filamenta koji sadrži miozin, skraćujući vlakna. Sa stotinama sarkomera u nizu, postiže se znatna kontrakcija mišića.

Nakon početka mišićne kontrakcije, molekule miozina-II u debljem vlaknu smatraju se sredstvima za pomicanje aktinskih niti prema središtu sarkomere. Glave molekula miozina pružaju ruku i vežu se na tanje aktinske niti i pomiču ih djelovanjem poluge za oko 10 nm. To pokreće univerzalna molekula goriva ATP, a unutar zbirke niti mišićnog vlakna postoje raspoloživi mitohondriji za proizvodnju ATP -a.


Kako funkcioniraju naši mišići?

Znanstvenici pod vodstvom Kristine Djinovi ć-Carugo iz laboratorija Max F. Perutz (MFPL) Sveučilišta u Beču i Medicinskog sveučilišta u Beču razjasnili su molekularnu strukturu i regulaciju esencijalnih proteina mišića i alfa-aktinina. Novi nalazi omogućuju neviđene uvide u način djelovanja proteina i njegovu ulogu u mišićnim poremećajima. Nalazi napravljeni u suradnji s King's College London (KCL) mogu dovesti do poboljšanih tretmana i objavljeni su u vrhunskom časopisu Stanica.

Većina životinja oslanja se na mišiće za kretanje, bez obzira radi li se o hrani, borbi ili bijegu. Najmanji građevni blok mišića je sarkomera, od kojih su stotine uzastopno raspoređene u mišićna vlakna. "Sarkomere se uglavnom sastoje od niti proteina aktina i miozina koji se nazivaju filamenti. Skraćivanje ili kontrakcija mišića ovisi o tome da ti filamenti klize jedan protiv drugog i zahtijeva da su aktinski filamenti usidreni u ravninama, nazvanim Z-diskovi. Glavni protein Z-diska je & alfa-aktinin, koji je također odgovoran za sidrenje drugog proteina koji se naziva titin. Titin osigurava da su aktinski i miozinski filamenti sarkomere pravilno pozicionirani i ponovno prilagođava sarkomer na njegovu izvornu duljinu nakon aktivnosti mišića ", objašnjava strukturna biologinja Kristina Đinovi & #263-Carugo.

Važna uloga u poremećajima srca i mišića

& alfa-aktinin očito je esencijalni protein-embriji organizama koji ga ne mogu proizvesti umiru. Međutim, ako se & alfa-aktinin proizvodi, ali ne funkcionira pravilno, organizam pati od bolesti poput mišićnih distrofija i kardiomiopatija. Poznavanje detaljne strukture & alfa-aktinina i mišića ne bi samo poboljšalo naše razumijevanje uloge mutiranih proteina u bolesti, već bi također pomoglo točnoj dijagnozi i moglo bi u konačnici pomoći u osmišljavanju novih terapija.

Struktura mišićnih proteina tema je istraživanja Kristine Djinovi ć-Carugo u laboratorijima Max F. Perutz (MFPL) Sveučilišta u Beču i Odjelu za strukturnu i računalnu biologiju. Voditelj "Centra za optimizirane strukturne studije Laura Bassi" objašnjava: "Utvrdili smo strukturu & alfa-aktinina tehnikom koja se naziva kristalografija rentgenskih zraka. Trebalo nam je nekoliko godina da proizvedemo dovoljno visokokvalitetnih proteina potrebnih za dobivanje kvalitetnih kristala za našu analizu. " Strpljenjem i inovativnim idejama tim je na kraju iscrpio detaljnu strukturu & alfa-aktinina, a u suradnji s Mathiasom Gautelom iz Centra za istraživačku izvrsnost British Heart Foundation u KCL-u također bi mogao pokazati kako se proteini reguliraju.

Struktura je slična Fusilli tjestenini

Struktura je pokazala da & alfa-aktinin tvori simetrični kompleks sačinjen od dvije molekule. Svaka molekula ima glavu, područje kratkog vrata i tijelo u obliku šipke koje izgledaju kao četiri tjestenine tjestenine poredane u cik-cak. Glava & alfa-aktinina veže aktin, dok dva mala dijela u obliku slova L sjede na kraju štapa i stupaju u interakciju s vratom druge molekule. Međutim, struktura je otkrivena kao više od zbroja njezinih dijelova: postavljanje dvije dijametralno suprotne molekule & alfa-aktinina ne dopušta samo istodobno vezanje filamenata aktina i titina i tako ih učvršćuje u Z-disk, već i daje regulaciju.

PIP2 masne kiseline regulira funkciju alfa-aktinina

"Bila je to dugogodišnja hipoteza da se interakcija & alfa-aktinina s titinom regulira putem molekule masne kiseline zvane PIP2 koja uključuje i isključuje molekulu. Naši strukturni podaci sada prvi put otkrivaju kako se masna kiselina otvara i zatvara mišićni protein i alfa-aktinin, mijenjajući njegovu sposobnost vezanja aktina i titina ", objašnjava Kristina Djinovi ć-Carugo. Ako nema PIP2, jedan od dijelova molekule & alfa-aktinina u obliku slova L veže područje slično titinu u vratu suprotne molekule. Ako je prisutan PIP2, dio u obliku slova L odvaja se od vrata i veže titin. Tim je upotpunio strukturnu sliku interakcije PIP2 s & alfa-aktininom analizirajući dinamički život & alfa-aktinina u suradnji s Katharinom Pirker (Sveučilište za prirodne resurse i znanosti o životu u Beču) i Bojanom Žagrovi ć (MFPL) . Tim Mathiasa Gautela također je otkrio da su mišići slomljeni kada su uništili vezivno mjesto alfa-aktinina za PIP2 ili ga zaključali u položaj koji može trajno vezati titin.

Dugoročno financiranje i međunarodna suradnja bili su bitni

"Naši nalazi daju novi uvid u to kako se mišići grade i savijaju na molekularnoj razini. To će pomoći boljem razumijevanju nasljednih i stečenih mišićnih bolesti te pomoći razvoju terapije", sažima Kristina Djinovi ć-Carugo. Ona dodaje: "Bez dugoročnog financiranja putem FWF-a, Sveučilišta u Beču, FFG-a, programa" Mreže za početnu obuku "EU-FP7 Marie Curie, Britanske zaklade za srce, kao i dugogodišnje suradnje s Mathiasom Gautel i Katharina Pirker, ovo istraživanje bilo bi nemoguće. Ovaj je rad plod osmogodišnjeg teškog rada! "


Anatomija mišića 101: Kako se mišić skuplja? Drugi dio

Vrijeme je za naš mjesečni trening. Svaki mjesec pogledamo nešto u vezi s fitnesom i raščlanimo to na način da to razumijete kako biste to mogli primijeniti u svom životu. Nekoliko mjeseci bacamo pogled na određeni trening i razvrstavamo ga - drugi put ćemo pogledati najnovija istraživanja fitnesa i odvojiti činjenice od fikcije. Ovog mjeseca govorit ćemo o jednoj od svima omiljenih stvari: mišićima. Prošli mjesec smo razbili kako mišić izgleda. Ovog mjeseca ćemo pogledati kako mišić radi stvari koje radi.

Što je u pregledu mišića

Ovo je pogled na mišićnu stanicu pod mikroskopom. Crne linije predstavljaju Z-liniju: prostor između jedne mišićne stanice i druge.

Prošli mjesec smo pogledali jednostavnu anatomiju mišića i slomili ono što se nalazi u mišićima. Mišić se sastoji od tri različita sloja: vanjskog, srednjeg i unutarnjeg sloja. Svi se slojevi okupljaju na kraju mišića i tvore debelo vezivno tkivo koje će se ili povezati s drugim mišićima ili kostima. The inner layer of a muscle fiber is where most of the magic happens. In the inner layer, energy is made and stored and where movement happens. The inner layer is where nerve endings and capillaries that supply oxygen to the muscles are. Part two in muscle anatomy takes place where part one left off: how does a muscle contract?

How Does A Muscle Contract?

The majority of muscle contraction takes place on the inner layer of the muscle fibers. It’s in this layer that a muscle receives its signal from the brain to move. It’s also in this layer that the muscle cells have a rich blood supply and abundant mitochondria. Mitochondria are cells which are responsible for producing energy. They’re like the power plant of the cell.

Components Of Muscle Contraction

  • Sarcomere: The functional unit of muscle found in the inner layer which produces contraction.
  • Myofilaments: The portion of muscle cell contains even smaller muscle cells called filaments. There are two different kinds of filaments, thin and thick. Thin filaments contain actin and thick filaments contain myosin. Actin and myosin are two different proteins responsible for “pulling” muscle cells closer together to make a contraction.
  • Z-Line: A small space in the cell where one sarcomere ends another begins.

The Sliding Filament Theory

The two important things here are the red and the blue. They both represent a myofilament. The myofilaments come together to make the muscle contract.

The sliding filament theory is the current accepted proposal of how a muscle contracts. Let’s say that you wanted to lift a bag of groceries or a forty-five pound dumb-bell. This is the order of events that would take place:

  1. You think of lifting the weight in your hands and your brain sends a signal to your muscle.
  2. In the inner layer of the muscle, the sarcomere gets the message from the neuron.
  3. The myofilaments communicate with each other through different cell transmitters.
  4. The different components of myfilaments pull closer together shortening the z-lines between all sarcomeres.
  5. All the sarcomeres pull all laywers of the muscle together resulting in a muscle contraction.

BUM! That’s muscle contraction in a nutshell.

Muscle Contraction Summary

Muscles are incredible organs. They do incredible things and at times are responsible for super human strength. It takes an intricate timing of neurons, electrolytes, and specialized cells to come together to make a muscle contract. Our muscles can do three types of contractions: isometric, eccentric, and concentric. Each type of contraction can be used for specific reasons. Each type of contraction can also be used to help you get the most of your workouts.

Read About Different Types Of Muscle Contractions To Get The Best Of Your Workout

1. Clark, M., Corn, R., Lucett, S. “Muscle Contractions.” NASM Essentials Of Personal Training. National Academy Of Sports Medicine. Baltimore: Lippincott Williams & Wilkins. 2008. Print. 31-34.

2. Sherwood, Lauralee. Fundamentals of Physiology. Third Edition. Thomson Brooks/Cole. 2006. Print. 204-210.


Gledaj video: Mišićna kontrakcija (Svibanj 2022).